НА ГЛАВНУЮ 

КОТАКТЫ  

АНАЛИТИЧЕСКИЙ ПОРТАЛ ХИМИЧЕСКОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ
ПОИСК    
СОДЕРЖАНИЕ:

НАУКА и ТЕХНОЛОГИИ

Базовая химия и нефтехимия

Продукты оргсинтеза ............

Альтернативные топлива, энергетика ...........................

Полимеры ...........................

ТЕНДЕНЦИИ РЫНКА

Мнения, оценки ...................

Законы и практика ...............

Отраслевая статистика .........

ЭКОЛОГИЯ

Промышленная безопасность

Экоиндустрия .......................

Рециклинг ............................

СОТРУДНИЧЕСТВО

Для авторов .........................

Реклама на сайте ................

Контакты .............................

Справочная .........................

Партнеры ............................

СОБЫТИЯ ОТРАСЛИ

Прошедшие мероприятия .....

Будущие мероприятия ...........

ОБЗОРЫ РЫНКОВ

Анализ рынка сывороточных белков в России
Рынок кормовых отходов кукурузы в России
Рынок рынка крахмала из восковидной кукурузы в России
Рынок восковидной кукурузы в России
Рынок силиконовых герметиков в России
Рынок синтетических каучуков в России
Рынок силиконовых ЛКМ в России
Рынок силиконовых эмульсий в России
Рынок цитрата кальция в России
Анализ рынка трис (гидроксиметил) аминометана в России

>> Все отчеты

ОТЧЕТЫ ПО ТЕМАМ

Базовая химия и нефтехимия
Продукты оргсинтеза
Синтетические смолы и ЛКМ
Нефтепереработка
Минеральные удобрения
Полимеры и синтетические каучуки
Продукция из пластмасс
Биохимия
Автохимия и автокосметика
Смежная продукция
Исследования «Ad Hoc»
Строительство
In English

СЛОВАРЬ ТЕРМИНОВ

ПОИСК В РАЗДЕЛЕ    

Алфавитный указатель: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я

ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА (цитохромоксидаза, Ц.), фермент класса оксидоредуктаз; катализирует конечный этап переноса электронов на кислород в процессе окислительного фосфорилирования:

6024-106.jpg

Окисление цитохрома с сопровождается появлением мембранного протонного потенциала6024-107.jpg , к-рый используется клеткой для обеспечения всех видов работ, выполняемых биомембранами, и в первую очередь для синтеза АТФ. Фермент широко распространен как среди эукариот, так и среди прокариот. У эукариот фермент расположен во внутр. мембране митохондрий, у прокариот - в цитоплазматич. мембране. Ц.- сложный белок, состоящий из неск. полипептидных цепей, связанных с 4 окислит.-восстановит. центрами, 2 ионами Си2+ и 2 гемами а (см. ф-лу).

6025-1.jpg

Мол. масса фермента (напр., Ц. из сердца быка) составляет от 180 до 200 тыс. Ц. обычно существует в димерной форме и прочно ассоциирована с молекулами фосфолипидов мембран и ПАВ, использованных при ее выделении. Ц. имеет характерный спектр поглощения;6025-2.jpg нм (6025-3.jpg-10-3): восстановленная форма 443 (107), 603 (23,2); окисленная форма -421 (82), 598 (11).
Железо гемов может находиться в окисленном или восстановленном состоянии и образует координац. связи с одним либо двумя аминокислотными остатками белковой цепи. В зависимости от белкового окружения гемы различаются по св-вам: один (гем а3 ), высокоспиновый, после восстановления реагирует с О2 или СО, CN. Другой (гем а), низкоспиновый, в такие р-ции не вступает. Ионы меди в Ц. также неравноценны. Один из них, СuА, дает сигнал в спектре ЭПР и взаимод. с гемом a, другой, Сuв, не дает сигналов, взаимод. с гемом а3. Число полипептидных цепей в ферменте зависит от эволюционной ступени, занимаемой организмом - источником Ц. Фермент прокариот включает 2-3 белковые цепи, эукариоты содержат Ц. из 5 (соя, батат) или 7-8 субъединиц (дрожжи). У млекопитающих число субъединиц фермента возрастает до 12-13. Все полипептиды в Ц. различны по структуре и имеют мол. м. от 5 до 57 тыс. Три наиб. крупные субъединицы (I-III; рис.). Ц. эукариот кодируются в митохондриальном геноме и синтезируются на митохондриальных рибосомах. Эти субъединицы играют главную роль в выполнении биол. ф-ций Ц. Они связаны со всеми окислит.-восстановит. центрами и имеют участки узнавания цитохрома с. Остальные субъединицы Ц. кодируются в ядерном геноме и синтезируются в цитоплазме. Ф-ции этих полипептидов, вероятно, связаны с регуляцией активности Ц. и могут отражать также тканевую специфичность фермента. Первичная структура полипептидов наиб. изученных ферментов (бык, крыса, Saccharomyces cerevisiae)полностью известна.

6025-4.jpg

Модель структурной н функциональной организации полипептидов в цитохромоксидазе из печени крысы. Римскими цифрами и буквами обозначены отдельные субъединицы фермента.
Ц.- мембранный фермент. с-Домен фермента выступает из плоскости мембраны с цитоплазматич. стороны на 0,50-0,55 нм; с матричной стороны выступают на 0,15-0,25 нм два домена, к-рые состоят из спирализованных участков полипептидных цепей и включают 8-12 и 5-8 спиралей, соотв.
Цитохром с взаимод. с Ц., связываясь с субъединицей П. Цепочка, по к-рой электроны передаются к кислороду, м. б. представлена схемой: Цитохром с6025-5.jpgСuА6025-6.jpgГем а6025-7.jpg Гем а3-СuВ + О2. Перенос электрона сопровождается трансмембранным переносом двух протонов из матрикса в цитозольное пространство и появлением6025-8.jpg. Такой механизм позволяет отнести Ц. к мембранным протонным насосам.
Для выделения Ц. из митохондрий или субмитохондриальных частиц используют ПАВ, чаще всего холат или дезоксихолат натрия. Обычно чистоту Ц. выражают через отношение содержания гема а к кол-ву белка. Для препаратов фермента, выделенных разл. способами, этот показатель составляет 8-14 нмоль/мг. Определить точное значение этой величины пока невозможно из-за отсутствия надежных данных о числе субъединиц, действительно необходимых для функционирования фермента.
Важная характеристика Ц.- ферментативная активность, к-рая определяется спектрофотометрически (по уменьшению поглощения ферроцитохрома с) либо полярографически (по изменению концентрации О2 в среде); она может достигать 400 моль цитохрома с на моль Ц. в секунду. Активность фермента сильно зависит от кол-ва липидов в препарате. При тщательном удалении липидов ферментативная активность резко снижается, но после добавления липидов частично восстанавливается.
Ц. необходима для обеспечения жизнедеятельности всех эукариотич. и нек-рых прокариотич. клеток. Нарушение биосинтеза Ц. в клетках человека приводит к их гибели. Структурные и функциональные изменения фермента являются причиной серьезных заболеваний.


===
Исп. литература для статьи «ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА»:
Филатов И. А. [и др.], "Биоорг. химия", 1988, т. 14, № 6, с. 725-45; Wikstrom М., Кrаb К., Saraste M., Cytochrome oxidase. A synthesis, L., 1981.

М. А. Кулиш.

Страница «ЦИТОХРОМ с-ОКСИДАЗА» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

Куплю

19.04.2011 Белорусские рубли в Москве  Москва

18.04.2011 Индустриальные масла: И-8А, ИГНЕ-68, ИГНЕ-32, ИС-20, ИГС-68,И-5А, И-40А, И-50А, ИЛС-5, ИЛС-10, ИЛС-220(Мо), ИГП, ИТД  Москва

04.04.2011 Куплю Биг-Бэги, МКР на переработку.  Москва

Продам

19.04.2011 Продаем скипидар  Нижний Новгород

19.04.2011 Продаем растворители  Нижний Новгород

19.04.2011 Продаем бочки новые и б/у.  Нижний Новгород

Rambler's Top100
Copyright © Newchemistry.ru 2006. All Rights Reserved