УРЕАЗА, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз мочевины:

H₂NC(O)NH₂ + H₂O 2NH₃ + CO₂

Катализирует также расщепление (но со значительно меньшей скоростью) гидрокси- и дигидроксимочевины.

У. из бобов (Jack bean) имеет мол. м. ок. 550 тыс. и состоит из одинаковых каталитически активных субъединиц, мол. м. к-рых ок. 91 тыс. (установлена их первичная структура). Каждая субъединица содержит ион Ni²⁺, необходимый для проявления ферментативной активности. В активный центр входит остаток цистеина в положении 592, локализованный в области, богатой остатками гистидина. Оптимальная ката-литич. активность У. проявляется при рН 6,5-7,5; рI 5,0-5,1.

У. содержится у большого числа бактерий и высших растений. В организме человека и животных образуется бактериальной флорой.

Ингибируется У. пероксидом водорода, N-этилмалеиними-дом, ионами Hg²⁺, Pb²⁺, Ag⁺. Сохраняет активность в 8М р-ре мочевины.

У. играет важную роль в круговороте N₂ в природе, разлагая выделяемую животными мочевину на CO₂ и NH₃. Последний используется почвенными бактериями для биосинтеза белка.

У. применяют в медицине для определения содержания мочевины в крови и моче при ряде заболеваний почек и печени.

===
Исп. литература для статьи «УРЕАЗА»: Reithel F. J., в кн.: The Enzymes, 3 ed., v. 4, N. Y.- L., 1971, p. 1-21; Mamiya G. [а. о.], "Journal of Protein Chemistry", 1987, v. 6, № 1, p. 55-59. Л.Д.Румш.

Страница «УРЕАЗА» подготовлена по материалам химической энциклопедии.