|
3-ФОСФОГЛИЦЕРАТКИНАЗА
(АТФ: З-фосфо-D-глице-рат 1-фосфотрансфераза), фермент класса трансфераз, катализирующий
в р-циях гликолиза перенос остатка фосфорной к-ты от 1,3-дифосфоглицериновой
к-ты на аденозиндифосфат с образованием АТФ и 3-фосфоглицериновой к-ты. Катализирует
также, но с меньшей скоростью, перенос остатка фосфорной к-ты от этого же субстрата
на др. нуклеотиды.
Молекула 3-Ф. (мол. м.
45-50 тыс.) состоит из одной по-липептидной цепи (ее первичная структура полностью
определена) и построена из двух доменов (связывающих АТФ и субстрат), соединенных
шарнирным участком; каталитич. центр формируется на границе этих доменов. Оптим.
каталитич. активность фермента при рН 6-9; рI 8,0-8,5 (для фермента из
мышц животных).
В большинстве тканей животных
3-Ф. представлена одной изоферментной формой; в семенниках присутствует специфический
для этой ткани изофермент. 3-Ф. из тканей животных содержит 6-9 групп SH и ингибируется
ионами тяжелых металлов, а также реагентами на группу SH. Фермент из дрожжей,
содержащий только одну группу SH, устойчив к воздействию этих реагентов; в этом
же ферменте значительно меньше остатков метионина (их 3), чем в ферментах из
тканей млекопитающих, где их 13. Ингибиторы 3-Ф.- также нек-рые монофосфатнуклеотиды
и 2,3-дифосфоглицериновая к-та. Ионы Mg и Mn активируют фермент.
3-Ф. взаимод. с др. ферментом
гликолиза - глицеральдегид-фосфатдегидрогеназой, образуя биферментный комплекс.
===
Исп. литература для статьи «3-ФОСФОГЛИЦЕРАТКИНАЗА»: Yоshidа А.,
в кн.: Methods in enzymology, v. 42, N. Y.- S. R- L., 1975, p. 144-48;
Kuntz G. W. K., Krietsch W. K. G., там же, v. 90, N. Y.-[а. о.], 1982,
р. 103-14. В. И. Муронец.
Страница «3-ФОСФОГЛИЦЕРАТКИНАЗА» подготовлена по материалам химической энциклопедии.
|
