НА ГЛАВНУЮ 

КОТАКТЫ  

АНАЛИТИЧЕСКИЙ ПОРТАЛ ХИМИЧЕСКОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ
ПОИСК    
СОДЕРЖАНИЕ:

НАУКА и ТЕХНОЛОГИИ

Базовая химия и нефтехимия

Продукты оргсинтеза ............

Альтернативные топлива, энергетика ...........................

Полимеры ...........................

ТЕНДЕНЦИИ РЫНКА

Мнения, оценки ...................

Законы и практика ...............

Отраслевая статистика .........

ЭКОЛОГИЯ

Промышленная безопасность

Экоиндустрия .......................

Рециклинг ............................

СОТРУДНИЧЕСТВО

Для авторов .........................

Реклама на сайте ................

Контакты .............................

Справочная .........................

Партнеры ............................

СОБЫТИЯ ОТРАСЛИ

Прошедшие мероприятия .....

Будущие мероприятия ...........

ОБЗОРЫ РЫНКОВ

Исследование рынка ламинированного спанбонда в России
Исследование рынка вискозного волокна в России
Исследование рынка спанбонда с клеевым слоем в России
Исследование рынка нитрильных перчаток в России
Исследование рынка респираторов в России
Исследование рынка медицинских масок в России
Исследование рынка нетканого СМС материала в России
Исследование рынка мелтблауна в России
Исследование рынка нетканых материалов для медицины и гигиены
Исследование рынка каменной бумаги в России

>> Все отчеты

ОТЧЕТЫ ПО ТЕМАМ

Базовая химия и нефтехимия
Продукты оргсинтеза
Синтетические смолы и ЛКМ
Нефтепереработка
Минеральные удобрения
Полимеры и синтетические каучуки
Продукция из пластмасс
Биохимия
Автохимия и автокосметика
Смежная продукция
Исследования «Ad Hoc»
Строительство
In English

СЛОВАРЬ ТЕРМИНОВ

ПОИСК В РАЗДЕЛЕ    

Алфавитный указатель: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я

РОДОПСИН (зрительный пигмент), светочувствительный белок палочек сетчатки глаза позвоночных животных и зрительных клеток беспозвоночных.

Р.-гликопротеин (мол. м. ок. 40 тыс.; полипептидная цепь состоит из 348 аминокислотных остатков), содержащий хромофорную группу (хромофор). В молекуле Р. находится ок. 60% гидрофобных аминокислотных остатков. В N-KOH-цевой области Р. расположены две олигосахаридные цепи, ковалентно связанные с остатками аспарагина. Известна первичная структура Р., выделенных из разл. источников. Хромофор большинства Р.-остаток 11-цис-ретиналя (см. Витамин А), связанный альдиминной связью с e-аминогруппой остатка лизина (у быка он находится в положении 296). Спектр поглощения у этих белков имеет три максимума-ок. 500, 350 и 280 нм. Первые два максимума обусловлены хромофором, третий-в осн. белковой частью молекулы. В спектре кругового дихроизма Р. имеются два положит. максимума (500 и 350 нм) и один отрицательный (220 нм); lмакс флуоресценции 580 нм, квантовый выход 5·10-3.

У нек-рых рыб и амфибий хромрфором зрительного пигмента служит остаток 11-цис-3,4-дидегидроретиналя (в этом случае белок наз. порфиропсином).

Р. расположен трансмембранно в дисках палочек сетчатки глаза (рис. 1). Наиб. значит. участки вне мембраны-N- и С-концевые области молекулы (N-конец расположен внутри диска, С-конец-на внеш. стороне мембраны диска).

4055-22.jpg

Рис. 1. Схематич. изображение палочки сетчатки: 1-диск; 2-наружный сегмент; 3-внутр. сегмент; 4-ядро; 5-пре-синаптич. окончание.

При поглощении кванта света начинается многоступенчатый процесс обесцвечивания, или фотолиза, Р. (рис.2); квантовый выход фотолиза 0,67. На первой стадии (до образова-ния батородопсина) происходит изомеризация хромофора из 11-цис-формы в полностью транс-форму, а на стадии батородопсина начинаются конформац. изменения белка, сначала в месте расположения хромофора, а затем и в др. местах молекулы. Это приводит к образованию др. проме-жут. продуктов, различающихся по спектральным св-вам. У позвоночных фотолиз заканчивается отрывом хромофора от белка (белковая часть Р. наз. опсином); у беспозвоночных хромофор остается связанным с белком на всех стадиях фотолиза. У позвоночных Р. регенерируется обычно в результате взаимод. опсина с 11-цис-ретиналем, у беспозвоночных-при поглощении второго кванта света.


4055-23.jpg

Рис. 2. Промежут. этапы фотолиза и регенерации родопсина быка. Превращения, показанные волнистой линией, идут с поглощением кванта света; в скобках приведены lмакс поглощения и время перехода (при комнатной т-ре) к послед. промежут. продукту.

Плазматич. мембрана наружного сегмента в темноте высоко проницаема для ионов Na+, благодаря чему эти ионы быстро проникают внутрь наружного сегмента (высокий градиент в мембране концентрации ионов Na+ поддерживает Na+, К+-аденозинтрифосфатаза), диффундируют далее во внутр. сегмент и затем выводятся с помощью Na+, К+-насоса за счет энергии АТФ.

Предполагают, что мол. механизм блокирования Na+-каналов инициируется метародопсином II (активированный Р.), к-рый взаимод. с трансдуцином (G-белок, мол. м. 42 тыс.). Последний м. б. связан с гуанозиндифосфатом или гуанозинтрифосфатом (соотв. ГДФ и ГТФ). В трансдуцине, связанном с активированным Р., происходит обмен ГДФ на ГТФ.

Одна молекула активированного Р. до ее дезактивации способна активировать ок. 500 молекул трансдуцина. Трансдуцин с ГТФ активирует одну молекулу фосфоди-эстеразы, к-рая за время одного цикла разлагает ок. 1000 молекул циклич. гуанозинмонофосфата (цГМФ). Общее усиление сигнала-ок. 106. Уменьшение концентрации цГМФ приводит к закрытию натриевых цГМФ-регулируемых каналов, поток Na+ уменьшается, мембрана гиперполяри-зуется.

Возникновение такой поляризации запускает р-ции световой адаптации клетки по принципу обратной связи. Закрытие Na+-каналов блокирует проникание Са2+ в наружный сегмент, в то же время выход Са2+ в результате Na+-Ca2+-обмена продолжается. Это приводит к активации гуанилатциклазы и частично, по-видимому, к ингибиро-ванию фосфодиэстеразы. В результате этого концентрация цГМФ увеличивается и Na+-каналы открываются.

Зрительный пигмент колбочек (они ответственны за цветовое зрение)-иодопсин в качестве хромофора также содержит остаток ретиналя. Однако его белковый компонент отличается от опсина палочек. Иодопсин претерпевает превращения, сходные с превращениями Р.


===
Исп. литература для статьи «РОДОПСИН»:
Страйер Л., Биохимия, пер. с англ., т. 3, М., 1985, с. 340-48; Ovchinnikov Yu. А., "FEES letters", 1982, v. 148(2), p. 179-91; Applebury M., Hargrave P., "Visual Res.", 1986, v. 26 (12), p. 1881-95; Shichida Y., "Photobio-chemistry and Photobiophysics", 1986, v. 13 (3), p. 287-307; Pugh E., Cobbs W., "Visual Res.", 1986, v. 26 (10), p. 1613-43; Bennett N.. Sitaramayya A., "Biochemistry", 1988, v. 27 (5), p. 1710-15. И.Б. Федорович.

Страница «РОДОПСИН» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

Куплю

19.04.2011 Белорусские рубли в Москве  Москва

18.04.2011 Индустриальные масла: И-8А, ИГНЕ-68, ИГНЕ-32, ИС-20, ИГС-68,И-5А, И-40А, И-50А, ИЛС-5, ИЛС-10, ИЛС-220(Мо), ИГП, ИТД  Москва

04.04.2011 Куплю Биг-Бэги, МКР на переработку.  Москва

Продам

19.04.2011 Продаем скипидар  Нижний Новгород

19.04.2011 Продаем растворители  Нижний Новгород

19.04.2011 Продаем бочки новые и б/у.  Нижний Новгород

Rambler's Top100
Copyright © Newchemistry.ru 2006. All Rights Reserved