ПРОЛАКТИН (лактогенный гормон, лактотропный гормон, маммотропный гормон, маммотропин), белковый гормон, вырабатываемый специализир. клетками передней доли гипофиза позвоночных. При беременности П. вырабатывается также в отпадающей слизистой оболочке матки, накапливается в околоплодных водах.

Молекула П. (мол. масса ок. 23 тыс.) представляет собой одну полипептидную цепь, построенную из 199 аминокислотных остатков и имеющую три дисульфидные связи. Установлена первичная структура П. человека и нескольких видов животных. Видовые различия в хим. строении П. немногочисленны. N-Концевое положение в полипептидной цепи П. у человека и ряда животных (напр., свинья, кит) занимает остаток лейцина, у др. животных (напр., овца, крупный рогатый скот) - остаток треонина. С-Концевым аминокислотным остатком в молекуле П. независимо от видовой принадлежности является остаток цистеина. Молекула П. обладает довольно устойчивой третичной структурой; ок. 50% полипептидной цепи находится в виде а-спира-ли. По хим. строению, физ.-хим. и биол. св-вам П. сходен с гормоном роста (солштотропином)и плацентарным лак-тогеном. Считается, что эти три регуляторных белка произошли в процессе эволюции в результате дупликации гена (хромосомная перестройка, в результате к-рой возникает Повторение участка гена) из одного общего предшественника, обладавшего св-вами П.

Наряду с доминирующей формой П., представляющей собой простой белок, существует биологически активная изоформа гормона (мол. м. ок. 25 тыс.), в к-рой к остатку аспарагина в положении 31с помощью N-гликозидной связи присоединена олигосахаридная цепь. Углеводный состав гликозилированного П. свиньи соответствует известной структуре олигосахаридных цепей лютеинизирующего гормона овцы. Он включает остатки маннозы, N-ацетилглюко-замина, N-ацетилгалактозамина, фукозы и небольшое кол-во остатков галактозы.

П. синтезируется в гипофизе в виде высокомол. предшественника - препролактина (известна структура гена, кодирующего этот белок), к-рый затем в результате специфич. ферментативного отщепления N-концевого "сигнального" пептида превращ. в "зрелый" биологически активный гормон. В гипофизе и крови обнаружен ряд мол. форм П., незначительно различающихся по физ.-хим., иммунологич. и биол. св-вам. Образование таких изоформ м.б. обусловлено посттрансляц. модификациями молекулы гормона.

Осн. ф-ция П. у млекопитающих -стимуляция развития молочных желез, а также образования и секреции молока. Гормон принимает участие в регуляции репродуктивных процессов. Патологически повыш. секреция П. (нередко в результате опухоли гипофиза, продуцирующей П.) может сопровождаться нарушением детородной ф-ции, бесплодием. Секреция П. гипофизом существенно возрастает при беременности. У низших позвоночных гормон стимулирует рост тела и внутр. органов, регулирует родительские ф-ции, оказывает влияние на водно-солевой обмен и др.

Препараты П. выделяют из гипофизов животных и человека. П. животного происхождения применяют для стимуляции секреции молока у женщин после родов.

===
Исп. литература для статьи «ПРОЛАКТИН»: Биохимия гормонов и гормональной регуляции, М., 1976, с. 44-93; Бутнев В.Ю., Панков Ю.А., "Биохимия", 1984, т. 49. в. И, с. 1828-38; Булатов А. А., "Проблемы эндокринологии", 1990, т. 36, №4, с. 30 35; Булатов А. А., Макаровская Е.Е.. Сечанова М.И., там же, 1991, т. 37, № 3, с. 23-25; Prolactin. Basic and clinical correlates, ed. by R. M. MacLeod, M. O. Thorner, U. Scapaguini, N.Y., 1985 (FIDIA Research Series, v. 1). А. А. Булатов.

Страница «ПРОЛАКТИН» подготовлена по материалам химической энциклопедии.