НА ГЛАВНУЮ 

КОТАКТЫ  

АНАЛИТИЧЕСКИЙ ПОРТАЛ ХИМИЧЕСКОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ
ПОИСК    
СОДЕРЖАНИЕ:

НАУКА и ТЕХНОЛОГИИ

Базовая химия и нефтехимия

Продукты оргсинтеза ............

Альтернативные топлива, энергетика ...........................

Полимеры ...........................

ТЕНДЕНЦИИ РЫНКА

Мнения, оценки ...................

Законы и практика ...............

Отраслевая статистика .........

ЭКОЛОГИЯ

Промышленная безопасность

Экоиндустрия .......................

Рециклинг ............................

СОТРУДНИЧЕСТВО

Для авторов .........................

Реклама на сайте ................

Контакты .............................

Справочная .........................

Партнеры ............................

СОБЫТИЯ ОТРАСЛИ

Прошедшие мероприятия .....

Будущие мероприятия ...........

ОБЗОРЫ РЫНКОВ

Исследование рынка ламинированного спанбонда в России
Исследование рынка вискозного волокна в России
Исследование рынка спанбонда с клеевым слоем в России
Исследование рынка нитрильных перчаток в России
Исследование рынка респираторов в России
Исследование рынка медицинских масок в России
Исследование рынка нетканого СМС материала в России
Исследование рынка мелтблауна в России
Исследование рынка нетканых материалов для медицины и гигиены
Исследование рынка каменной бумаги в России

>> Все отчеты

ОТЧЕТЫ ПО ТЕМАМ

Базовая химия и нефтехимия
Продукты оргсинтеза
Синтетические смолы и ЛКМ
Нефтепереработка
Минеральные удобрения
Полимеры и синтетические каучуки
Продукция из пластмасс
Биохимия
Автохимия и автокосметика
Смежная продукция
Исследования «Ad Hoc»
Строительство
In English

СЛОВАРЬ ТЕРМИНОВ

ПОИСК В РАЗДЕЛЕ    

Алфавитный указатель: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я

ИЗОМЕРАЗЫ, класс ферментов, катализирующих р-ции изомеризации. Подклассы И. (их пять) сформированы по типам р-ций, а подподклассы по типам субстратов. Рацемазы и эпимеразы катализируют соотв. рацемизацию и эпимеризацию в-в. Субстраты рацемаз содержат один хиральный центр, эпимераз несколько. У исследованных рацемаз a-аминокислот кофермент пиридоксальфосфат. В ходе р-ции a-аминокислоты с пиридоксальфосфатом (ф-ла I, здесь и ниже Р - остаток фосфорной к-ты) образуется шиффово основание (II), к-рое переходит в хиноидную форму (III):
181_200-8.jpg
Рацемизация a-аминокислоты обусловлена обратной р-цией нестереоспецифич. присоединения Н+ к атому С, связанному с R. Рацемазы аминокислот играют существенную роль у бактерий, синтезирующих из L-изомеров D-аланин и D-глутаминовую к-ту, необходимые для синтеза пептидогликанов. Среди др. И., катализирующих превращения аминокислот, хорошо изучена диаминопимелинатэпимераза, катализирующая превращение 2,6-L,L-диаминопимелиновой к-ты в мезо-форму. В группе эпимераз, катализирующих превращения углеводов, наиб. изучена альдоза-1-эпимераза, участвующая во взаимопревращении a- и b-моносахаридов, а также уридиндифосфатглюкоза-4-эпимераза, катализирующая эпимеризацию углевода в положении 4 с образованием уридиндифосфатгалактозы. Одна из важных р-ций эпимеризации - мутаротация глюкозы, катализируемая мутаротазой животных. цис-транс-Изомеразы катализируют изомеризацию при двойных связях. Так, малеинатизомераза катализирует превращ. малеиновой к-ты в фумаровую. Внутримол. оксидоредуктазы катализируют окисление одной части молекулы с одновременным восстановлением другой части. Нек-рые из этих И. используют в качестве кофермента восстановленный никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФН). Поскольку в результате р-ции не образуются окисленные продукты, эти ферменты не причисляются к классу оксидоредуктаз. К И. этой группы относятся ферменты, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз. Так, триозофосфат-изомераза катализирует превращение D-глицеральдегид-3-фосфата в дигидроксиацетонфосфат; глюкозо-6-фосфатизомераза катализирует взаимопревращение между глюкозо-6-фосфатом (IV) и фруктозо-6-фосфатом (V), к-рое, предположительно, осуществляется через промежут. ендиол (VI):
181_200-9.jpg
К этой же группе относятся ферменты, катализирующие кетоенольные превращ. (напр., оксалоацетат-таутомераза, участвующая в р-ции 1), а также перемещение двойной связи (напр., стероид-D-изомераза, катализирующая р-цию 2) и связи S-S в белках (белок дисульфид-изомеразы):
181_200-10.jpg
Внутримол. трансферазы катализируют перемещение групп из одного положения молекулы в другое. Относительно хорошо изученный фермент этой группы фосфоглицерат-фосфомутаза, к-рая катализирует превращ. D-глицерин-2-фосфата в D-глицерин-3-фосфат. Механизм р-ции включает гидролитич. расщепление фосфоэфирной связи в положении 2 с образованием фосфорилированного фермента и фосфорилирование глицерина в положение 3 ("пинг-понг"-механизм). Ряд ферментов этой группы катализирует перемещение аминогрупп. Мн. из них в качестве кофактора используют коферментные формы витамина В12. Характерный фермент этой подгруппы - лизин - 2,3-аминомутаза, катализирующая превращение L-лизина в L-3,6-диаминогексановую к-ту. К этой же группе относятся ферменты, катализирующие перемещение ацильной и др. групп. Внутримол. лиазы катализируют р-ции, в к-рых группа, отделяемая от одной части молекулы, остается в результате превращений ковалентно связанной с др. частью этой же молекулы. Напр., 3-карбокси-циc, цис-муконат-циклоизомераза катализирует превращ. 4-карбоксимуконолактона в 3-карбокси-цис, циc-муконовую к-ту:
181_200-11.jpg
Все И. играют важную роль в обмене в-в.
===
Исп. литература для статьи «ИЗОМЕРАЗЫ»:
Фершт Э., Структура и механизм действия ферментов, пер. с англ., М.. 1980; Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ.. т. 1-2, М., 1982.
Э. А. Толоса. А. Г. Габибов.

Страница «ИЗОМЕРАЗЫ» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

Куплю

19.04.2011 Белорусские рубли в Москве  Москва

18.04.2011 Индустриальные масла: И-8А, ИГНЕ-68, ИГНЕ-32, ИС-20, ИГС-68,И-5А, И-40А, И-50А, ИЛС-5, ИЛС-10, ИЛС-220(Мо), ИГП, ИТД  Москва

04.04.2011 Куплю Биг-Бэги, МКР на переработку.  Москва

Продам

19.04.2011 Продаем скипидар  Нижний Новгород

19.04.2011 Продаем растворители  Нижний Новгород

19.04.2011 Продаем бочки новые и б/у.  Нижний Новгород

Rambler's Top100
Copyright © Newchemistry.ru 2006. All Rights Reserved